Использование белковых соединений в пищевой промышленности

Роль белков в пищевой промышленности

Белки связывают воду, т.е. обладают гидрофильными свойствами. При этом они набухают, увеличиваются их масса и объем. Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, образовывать эмульсии и пены имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Гидрофильность клейковинных белков зерна является одним из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки, и определяет принадлежность зерна к так называемым сильным и слабым сортам, Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, содержащий зерна крахмала.
Способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость—газ называют пенообразованием. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности при получении пастилы, зефира, суфле. Структуру пены имеет хлеб, и это влияет на его органолептические свойства и перевариваемость ферментами желудочно-кишечного тракта.

Белок может входить в состав продуктов растительного и животного происхождения. Протеины из животных источников (мяса, рыбы, яиц и молочной продукции) содержат полный спектр незаменимых аминокислот, однако веганам и вегетарианцам также не стоит забывать о роли белка в питании человека. Они могут получить все необходимые компоненты, правильно корректируя свой рацион и комбинируя различные продукты растительного происхождения (бобовые культуры, соевые продукты, орехи, крупы).

Многие ученые полагают, что растительный белок предпочтительней животного. Считается, что он связан с более низким риском развития сердечно-сосудистых заболеваний и снижением уровня холестерина, в то время как животный может повысить уровень инсулина в крови и увеличить вероятность развития воспалительных заболеваний кишечника и рака толстой кишки. Поэтому следует придерживаться сбалансированной диеты и не отказываться от растительной пищи.

Основные функции и роль белка в питании

1. Восстановление и поддержание. Белки являются строительными блоками человеческого организма. Волосы, кожа, глаза, мышцы и внутренние органы построены из этих веществ. Именно поэтому дети должны потреблять большее их количество, чем взрослые. Не стоит забывать и о роли белка в питании беременных женщин – будущим мамам следует увеличить потребление белковой пищи, чтобы обеспечить нормальное развитие своего ребенка.

2. Энергия. Этот компонент питания является одним из основных источников энергии. При потреблении большего количества белка, что необходимо для тканей и клеток организма, человеческое тело использует его в качестве энергетического ресурса. Если же белок не нужен, в связи с употреблением других источников энергии (углеводов), он становится частью жировых клеток.

3. Транспорт молекул. Белок является одним из основных элементов, необходимых для транспортировки определенных молекул (например, для гемоглобина, который переносит кислород по всему телу). Он также иногда используется для их хранения (к примеру, ферритин, позволяющий организму сохранять железо в легкодоступной форме).

4. Защита организма. Очень многое зависит от количества протеина в рационе человека. Следует помнить, что роль белка в питании заключается и в предотвращении большого количества заболеваний и инфекций. Это органическое вещество (в виде антител) часто работается вместе с другими клетками иммунной системы, выявляя и иммобилизируя антигены, чтобы их впоследствии уничтожали лейкоциты.

5. Ферменты. Большинство химических реакций в организме не будут эффективными без участия белковых ферментов (например, создание ДНК).

Продукты питания богатые белками

Это органическое вещество содержится в растительных и животных продуктах питания. Рыба, птица и мясо являются наиболее распространенными источниками белка. Роль в питании человека этих продуктов весьма существенна.

Мясо и птица составляют почти 40% от потребления протеина среднестатистическим взрослым американцем, а 30% этого вещества, как правило, поступает из рыбы, яиц и молочных продуктов. Конечно, эти проценты всего лишь отражают пищевые предпочтения большой части населения и ни в коем случае не означают, что 70% потребляемого вами белка должно исходить из продуктов животного происхождения.

На самом деле одними из лучших и здоровых источников белка являются:

· рыба (тунец, сардины, лосось и треска);

· куриное и индюшиное мясо;

· соевые бобы и чечевица;

· креветки и гребешки;

· шпинат, спаржа, зелень;

· фасоль, зеленый горошек, чечевица, тыквенные семечки;

Однако белковой пищей, как и любой другой, не стоит увлекаться, так как ее избыток, как и недостаток, может быть опасен для здоровья. Роль белка в питании человека огромна, поэтому необходимо придерживаться рекомендованной суточной нормы его потребления, которая будет варьироваться в зависимости от уровня вашей активности, возраста и состояния здоровья.

Источник

Характеристики и свойства белков животного происхождения

Содержание:

Время чтения статьи — 12 минут

svinina

Помимо углеводов и жиров, в рационе каждого человека должны присутствовать белки. Они выполняют одну из главных функций: являются строительным материалом, без которого не было бы ни клеток, ни тканей, ни органов. Регулярное поступление белка с пищей обеспечивает нормальную работу всех систем организма. В зависимости от своей природы белки бывают растительными и животными. В нашей статье речь пойдет о животных белках, их физических, биологических и химических свойствах, продуктах содержащих белки и технологиях их производства.

Ценность и питательность белка определяется содержанием в нем аминокислот, но не всех, а лишь тех, что не синтезируются в организме (незаменимых). Диетологи полагают, что в необходимом количестве они содержатся в белке животного происхождения — говяжьем и свином.

Говяжий белок

Это один из самых богатых аминокислотами протеинов (их доля составляет порядка 90 процентов). Поговорим о физических и химических свойствах таких белков:

Говяжий белок имеет большую питательную ценность, чем любой растительный. Человеческий организм лучше усваивает именно его (от 78 до 90 процентов такого белка переваривает пищеварительный тракт, в то время как для растительного этот показатель доходит максимум до 75). Поэтому наша ежедневная потребность в говяжьем белке существенно ниже (всего 50 граммов), и чтобы насытиться, нужно не так много мясных продуктов. В то же время сочетание животного белка с растительным позволяет максимально повысить энергетическую ценность продукта (например, если комбинировать их с пшеничными или соевыми протеинами — это правило используют в диетическом питании при составлении индивидуального сбалансированного меню).

Все эти свойства обусловливают особенности изготовления продуктов с говяжьим белком. Разберемся подробнее.

govyazhiy belok

В куске готового продукта содержится примерно 93–95 процентов белка и всего 1–2 процента жира, что позволяет задействовать его положительные свойства максимально. Это качество вытекает из предыдущего: большой процент питательного белка — при изготовлении, например, сырокопченых и сыровяленых колбас — на выходе дает продукт, насыщенный им по всей длине (на срезе говядина будет такой же натуральной, как и в середине колбасной палки).

Если добавить небольшое количество сухого белка (порошка) в готовый колбасный фарш, можно еще больше повысить питательность, уменьшить длительность созревания продукта и предотвратить образование неэстетичных впадин.

Если класть говяжий белок в варено-копченые либо полукопченые мясные продукты, улучшаются не только питательная ценность, но и аромат, вкус и внешний вид изделий.

В мясной промышленности этот белок активно применяется в совсем небольших дозах. Этот прием называется инъектирование деликатесной группы. Белок вводят в предельно мелкой фракции (степень измельчения варьируется в пределах 150 микрон). Этот прием показывает отличные результаты, позволяя увеличить выход без ущерба однородности, снизить потери веса при термообработке, а также повысить плотность готового деликатесного изделия.

Кроме того, благодаря специфике строения шкуры крупного рогатого скота, в сырье для производства говяжьего белка используют только средний ее слой, в котором нет лишних белков, жировых и потовых желез, волос и шерсти. Это позволяет получить более чистый продукт. Поэтому многие производители предпочитают работать именно с говядиной. В ее пользу говорит и термообратимость говяжьего белка. В отличие от молочного и яичного или даже белка плазмы крови, он при охлаждении не уплотняется и при новом нагревании может возвращаться в жидкое состояние. Таким образом, в процессе изготовления коллаген словно бы скрепляет все ингредиенты и делает колбасный продукт сочным и аппетитным. Именно такой, скорее всего, и заметит покупатель в магазине.

Потребители также зачастую выбирают именно это мясо. Специалисты по питанию с ними солидарны: ферментам в кишечнике гораздо легче расщеплять говяжий белок и трансформировать его в энергию, которая позднее пойдет на работу всего организма.

Свиной белок

svinoy belok

Этот вид белка, как правило, добывается из свиной шкуры. Его популярность объясняется большим количеством находящегося в нем (в соединительной ткани) коллагена. У белка, добытого из свиной шкуры, есть ряд полезных характеристик:

Свиной белок уступает говяжьему в чистоте сырья (его изготавливают из всей шкуры целиком), в нем присутствует балласт, остатки волосяного покрова, потовых желез и жира (в говяжьем его в 15 раз меньше). В то же время за последние годы технология обработки шкур продвинулась вперед. Например, из них научились выделять белки, по характеристикам стремящиеся к говяжьим. Это термоустойчивые соединения для изготовления продуктов, сырье которых нужно нагревать несколько раз (сосиски и сардельки), а также для производства паштетных смесей и полуфабрикатов. Такие вещества имеют форму гелей и гранул, не портятся от низких температур.

Поэтому производители начинают все охотнее закупать свиное сырье, делая акцент на его использовании в изготовлении замороженных полуфабрикатов (котлет, шницелей, рулетов) и продуктов быстрого приготовления.

Белок плазмы крови (альбумин)

Пожалуй, этот термин не столь популярен, как предыдущие два, однако, такие белки распространены в природе не меньше. Обычно они содержатся в средах, называемых альбуминоидами, например, в плазме крови. Присутствует альбумин и в крови человека (в том числе в сыворотке). Сырьем для его выделения является кровь крупного рогатого скота. Методом сепарирования из нее удаляются форменные элементы, а остаток высушивается. Иногда альбумин получают с помощью пастеризации плазмы с последующими концентрированием и фильтрацией. Форменные элементы крови тоже не остаются без дела: их обрабатывают солями уксусной и аскорбиновой кислоты и сиропом глюкозы, получая модификацию белка. Результатом всех процессов становится порошок от светло-бежевого до темно-красного оттенка.

Такие белки обладают особым набором функциональных, биологических и технологических свойств:

Эти ценные характеристики помогают получать продукты из сырья разного типа и создавать все новые виды продуктов.

Также водорастворимость белка стимулирует образование нужного геля при нагревании фарша (чаще колбасного) уплотнению консистенции до оптимального уровня, поддерживает равномерный и приятный цвет, удерживает соки и в целом повышает удельный вес протеина в конечной партии продукта. По этой причине белки плазмы крови нашли широкое применение в производстве мясных и вспомогательных изделий:

Однако наличие плазмы в итоговом мясном продукте не означает заметных для потребителя неприятных эффектов. Содержание альбумина в нем составляет менее одного процента. Это делает появление специфического привкуса невозможным. Разумеется, плазму крови применяют не в первозданном виде, а в форме порошка, куда добавляют жидкость для процесса гидратации, чтобы белок заработал на полную мощность.

Зачем индустрии питания нужен животный белок

Суммируя рассмотренные выше свойства животных белков, составим подробный перечень целей, с которыми производитель выбирает именно эти вещества:

svinoy belok 1

Животные белки обходятся владельцам предприятий дороже растительных (например, знаменитых соевых изолятов). Однако благодаря большому количеству нужных свойств производство чаще всего окупается. У белков растительного происхождения таких свойств меньше. Скажем, влагоудерживающие характеристики у них в несколько раз ниже, чем у функциональных животных белков.

Правда, сегодня ряд заводов применяет оба вида белков: одни из них «отвечают» за снижение расходов на бизнес, а другие обогащают продукт полноценными аминокислотами, улучшают вкус, цвет и запах. Подобные инновации позволяют повысить эффективность предприятий, хотя проблема вторичного сырья, содержащего белок с различными примесями (чаще это свиная шкура) все еще актуальна. Однако это не отменяет того, что животный белок на постоянной основе используется для производства кровяных, ливерных, вареных, копченых и полукопченых колбас, консервов, рассолов, ветчинных изделий, сосисок, сарделек, рубленых полуфабрикатов, паштетов, мяса птицы, фаршей, зельца и как натуральный пищевой краситель.

Источник

БЕЛКИ В ТЕХНОЛОГИЯХ ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ

ХАРАКТЕРИСТИКА И ИЗМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ В ТЕХНОЛОГИЧЕСКОМ ПРОЦЕССЕ

Общая характеристика белков

Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии.

В последние годы проблема обеспечения населения пищевым белком приобретает все большее значение. Необходимо не просто увеличение количества потребляемого белка, но и его рациональное использование.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот, объединенных с помощью пептидной связи CO – NH. Молекулярная масса белков от 6 тысяч и свыше 1 миллиона. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой. В составе пищевых белков насчитывается порядка 20 аминокислот. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо.

Для аминокислот, а поэтому и для белков характерна диссоциация в зависимости от влияния окружающей среды. Аминокислоты амфотерны, т. е. объединяют свойства кислот и щелочей.

Все белки подразделяются на:

ã простые (протеины);

ã сложные (протеиды), в состав которых входят:

v глюкоза – гликопротеиды;

v липиды – липопротеиды;

v пигменты – хроиопротеиды.

v нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

ã фибриллярные (склеропротеины);

ã глобулярные (сферопротеины).

По количеству цепей в молекуле:

ã олигомеры (больше, чем 1 цепь)

ã протомеры (1 отдельная цепь).

ã альбумины – в воде и разведенных солях Рн = 4-8,5

ã глобулины – в нейтр. растворах солей сильных кислот

ã глутелины – разведенные щелочи и кислоты ( содержат 45% глутаминовой кислоты).

ã проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глут. кислоты и 15% пролина).

ã гистоны – низкомолекулярные, растворимые в оде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями белковой молекулы принята:

ã первичная;

ã вторичная;

ã третичная;

ã четвертичная.

Деление на структуры основано на систематизации видов связей, образующих тот или иной уровень.

Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты, пролина, образуется изгиб или петля.

Кроме спирали образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенности вторичной структуры объясняется разное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек.

Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие:

ã дисульфидная связь R1-S-S-R2 (между группами SH соседних участков).

ã ионная связь R1-CO

Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул, напр. гемоглобин.

Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами.

С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются.

Белки являются полиамфотерными электролитами из-за наличия карбоксильных и аминных групп на их поверхности. Белок преимущественно является кислотой, чем щелочью, поэтому его изоэлектрическая точка лежит при рН ниже 7.

Величина рН и добавление электролитов влияют на заряд и форму белковой молекулы, поэтому, вероятно, эти факторы могут влиять и на свойства рецептурных систем, в состав которых входит белок – вязкость, объем набухших студней, влагоудерживающую способность.

Характеристика свойств белков

Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений. Благодаря пониманию того, белок является соединением с определенными общими (для всех белков) и индивидуальными (для отдельных белков) свойствами, появляется возможность их определения в смесях веществ (например, биуретовая реакция). Можно также проводить и индивидуальные реакции, которые в технологическом процессе оцениваются как модификация.

Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Например, способность белка быть анионом, катионом (в зависимости от рН) определяет его растворимость в определенных условиях или способность выпадать в осадок.

Физико-химические свойства нативного белка – это его объективная характеристика, а функциональные свойства зависят от многих условий, т. е. Их можно корригировать. Технологу необходимо знать, при каких условиях белок максимально проявляет свои функциональные свойства.

Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе т. к. практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей.

В технологическом плане многие продукты используются с учетом того, что их технологические свойства объясняются присутствием белка как носителя функциональных свойств. Существует много функциональных свойств, желательных в белоксодержащих продуктах. Для наглядности приведем примеры некоторых функциональных свойств, необходимых или желательных в производстве тех или иных продуктов.

Растворимость – достижение необходимой консистенции, создание коллоидной системы.

Водоудерживающая способность – рубленые мясные и рыбные системы, тесто.

Эмульгирующая способность – соусы (майонезы), рубленые мясные изделия, колбасы, забеливатели.

Пенообразующая способность – изделия с пенной структурой, бисквитное тесто, кремы, муссы, самбуки, мороженое и т. д.

Когезионная способность – различные виды теста, фаршевые изделия, панировки.

Текстурность – ( способность расслаиваться, крошиться и т. д.) – песочное, слоеное тесто, текстурированные продукты, хлебобулочные изделия.

Функциональные свойства определяются природой белка и характером взаимодействия с другими компонентами пищевой системы.

Функциональные свойства зависят от структуры и состояния белка и могут корригироваться параметрами технологического процесса.

Функциональные свойства обуславливаются поверхностными характеристиками белка на уровне первичной структуры, соотношением межмолекулярных и внутримолекулярных связей различных типов, аминокислотной последовательности, вторичной и третичной структурой, определяющими пространственную доступность.

Модификация белков

Методами различного влияния на белок, которые, в общем, называют модификацией, можно достичь изменения целого комплекса физико-химических свойств. Эта проблема очень важна, т. к. открывается возможность целенаправленного регулирования функциональных свойств белка и белковых систем в технологии приготовления продуктов питания.

На современном этапе модификация функциональных свойств белка не очень расширена в технологиях пищевых производств, но технологу нужно знать, что ее использование позволит существенно влиять не только на технологический процесс, но и на рецептурный состав и качество изделий.

Выделяют 3 основных направления регулирования свойств белка:

ã ферментативная обработка;

ã химическая модификация;

ã физико-химическая обработка.

Химическая модификация

Возможности химической модификации связаны, в первую очередь, с деструкцией пептидных целей, гидролизом амидных групп аспарагина и глутамина, изменением структуры белка путем образования новых ковалентных и ионных связей. Химическая модификация позволяет регулировать гидрофильно-гидрофобный баланс белковых систем путем введения с помощью реагентов функциональных дополнительных групп, измерять суммарный заряд белка.

Химическая модификация осуществляется за счет кислотного или щелочного гидролиза белков (солюбилизация), стабилизация белков путем солеобразования, ацилирования, пластеиновой реакции.

Щелочной и кислотный гидролиз нашли широкое применение для солюбилизации белков рыбы в ходе получения белковых рыбных концентратов, в результате чего улучшилась их растворимость, эмульгирующая и пенообразующая способность.

Интенсивность гидролиза зависит от:

ã концентрации кислот и щелочей;

ã субстратного соотношения;

ã времени гидролиза.

В результате полного гидролиза получают аминокислоты, используемые в современных технологиях.

Путем химической модификации добиваются деструкции глобулина, бобовых и сои, придавая им способность к гелеобразованию, что больше характерно для фибриллярных белков (желатин).

Возможна солюбилизация белков путем солеобразования. Уже отмечалось, что белки могут взаимодействовать как с катионами, так и с анионами путем образования, либо «солевых мостиков», либо путем сорбции ионов на поверхности белка. При этом образуются протеинаты, характеризирующиеся большей растворимостью в сравнении с нативными или обессоленными белками. Это соевые протеинаты, казеинат молока, натриевый копреципитат молока. Наиболее часто из солей – модификаторов используют хлористый натрий и неорганические фосфаты.

Ферментативная модификация белков

В этом случае изменяют структуру белка путем использования ферментов. Благодаря частичному гидролизу, белки достигают повышения его растворимости, эмульгирующей активности, пенообразования.

Особый интерес представляет реакции расщепления и образования пептидных связей под действием протеаз.

Наиболее эффективный метод повышения растворимости белков путем ферментативного гидролиза. Единственное, нужно учитывать, что глубокий гидролиз белков животного происхождения приводит к накоплению пептидов гидрофобного характера (ферменты: пепсин, папаин, проназа).

Ферментативный гидролиз в отличии от химического, не снижает пищевую ценностьбелкови не уменьшает его усваиваемость.

Очень интересна и сочень перспективна недавно открытая пластеиновая реакция – процесс, обратный ферментативному расщеплению, когда под действием протеолитических ферментов заново образуются пептидные связи. Этот процесс используется для повышения биологической ценности и функциональных свойств белков. Проведены опыты по повышению биологической ценности зеина – белка кукурузы путем встраивания в его структуру триптофана, лизина и метионина. Повышают ценность соевых белков, добавляя в них серосодержащие аминокислоты. Добавляя глутаминовую кислоту в некоторые растительные пластеины, добиваются определенного вкуса термообработанного мяса.

Используя пластеиновую реакцию можно исключать нежелательные аминокислоты. Например, фенилаланин вызывает обострение у больных фенилкетанурией. Исключая эту аминокислоту, создают продукты для людей с данным заболеванием.

Физико-химические методы модификации

Эти методы объединяют следующие приемы:

ã комплексообразование с природными полимерами (белками, полисахаридами), мономерными соединениями (углеводами, липидами);

ã механическое действие различного рода;

ã термическую обработку и т. д.

Комплексообразование по типу белок – белковое взаимодействие, как технологический прием известно, давно, только позже была подведена научная база. Это использование зерновых добавок к рыбным ферментам (от 10% до 30% добавляется муки пшеницы), что обеспечивает минимальные потери влаги в процессе тепловой обработки.

Это конъюгаты белков и углеводов, традиционно используемые в технологическом процессе. Известно, что сахароза повышает температуру коагуляции белков яиц, что используется в приготовлении сладких блюд, кондитерских изделий. Углеводы стабилизируют белки животного происхождения против действия низко и высокотемпературной денатурации.

Используя производные пектина, а также ксантин, повышают «силу» клейковины муки.

Жиры, образуя комплексы с белками, также защищают их от денатурации – используется при приготовлении фаршевых колбасных масс.

Физические методы также влияют на модификацию свойств белка. Так степень и способ помола оказывают решающее влияние на качество пшеничной муки.

Изменением температурного режима регулируют влагоудерживающую способность, нежность, сочность изделий.

Высокая степень измельчения мясных и рыбных фаршей, особенно на коллоидных мельницах, приводит к механической деградации миофибрилл, что повышает их водоудерживающую способность и растворимость.

Гидратация, дегидратация, денатурация и деструкция белков пищевых продуктов

Изменение белков пищевых продуктов при производстве полуфабрикатов и блюд, в значительной мере определяет выход изделий, структурно-механические свойства, органолептические показатели и т.д.

Глубина и степень этих изменений зависит от природных свойств белков, характера внешнего воздействия, коллоидного состояния белков и т. д. Наиболее значительные изменения белков пищевых продуктов связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией.

На поверхности белковой молекулы имеются полярные группы, которые при контакте с водой адсорбируют ее вокруг полярных групп белка, эта вода прочно удерживается белком и называется адсорбционной.

Адсорбционная вода удерживается белками достаточно прочно и не может служить растворителем для других веществ.

При низком содержании белка в растворе, их молекулы полностью гидратированы (например, молоко, тесто, омлеты и др.).

В концентрированных белковых растворах при дополнительном добавлении воды происходит гидратация белков (добавление воды к измельченному мясу в определенных количествах).

В студнях молекулы белка удерживают много воды вследствие образованной гидратной сетки из белковых молекул и тяжей, но количество воды строго определенно для каждого вида белка.

Чем длиннее и тоньше молекула белка, тем меньше концентрация его для образования студня, поэтому большинство студней обводнены больше, чем концентрированные растворы, это явление используется при варке студней из частей туш с максимальным содержанием соединительной ткани.

При производстве полуфабрикатов во время смешивания компонентов процесс гидратации складывается из растворения и набухания. При этом мягкость изделий повышается, они лучше формуются, улучшается сочность, консистенция, вкус готового изделия (котлетная масса).

Сухие белки муки, крупы, бобовых, которые содержатся в них в виде высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень.

Кроме того, нужно помнить, что в пищевых продуктах кроме адсорбционно-связанной белками воды, имеется вода осмотически и капиллярно связанная, которая также может оказать существенное влияние на качество кулинарной продукции.

При гидратации белковых веществ различают ограниченное и неограниченное набухание.

Ограниченное— не заканчивается растворением.

Набухание белков в процессе гидратации имеет выборочный характер относительно растворителя (необходимо вспомнить классификацию белков относительно растворителя).

На степень и кинетику набухания белков в растворителях влияют:

ã величина рН среды;

ã наличие электролитов и их концентрация;

ã степень измельчения;

ã «возраст» полимера.

Минимальное набухание наблюдается в изоэлектрической точке, так как заряд белковой молекулы минимален. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковой молекулы и усиливается гидратация белка. В технологической практике это используется для усиления их водосвязывающей способности (маринование мяса).

Различают ионную и молекулярную адсорбцию, что связано с наличием в белке свободных и связанных полярных групп.

Свободные полярные группы (аминогруппы, карбоксильные группы дикарбоновых кислот) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией. Эта величина может быть изменена изменением рН среды. Связанные (пептидные группы полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют воду за счет молекулярной адсорбции, которая является постоянной величиной.

Растворимость белков

Еще одним свойством является способность белка растворяться под воздействием технологических факторов. То есть возникают ситуации, когда способный к растворению белок находится в условиях плохой растворимости и наоборот. Таким образом, показатель растворимости может корригироваться параметрами технологического процесса.

Нельзя объединять понятия растворимости и гидратации.

Хотя направление обоих процессов одинаково, они по сути разные. Белковая система, состоящая из нерастворимых белков, вполне может быть гидратирована, то есть, перемешена с водой, которая будет удерживаться благодаря силам физической природы. Но при этом белки будут нерастворимы. Изменением рН или введением электролитов гидратированный белок можно перевести в растворимое состояние.

Белки способны к набуханию с образованием высокогидратированных систем, а также образовывать истинные, высокомолекулярные и коллоидные растворы.

Растворимость белковых систем зависит:

ã от степени измельчения фазы (молекулярной массы белка);

ã характера связи фазы с дисперсной средой;

ã характера самой жидкой среды.

Дегидратация белков

Дегидратация – это потеря белками воды. В технологической практике различают обратимую и необратимую дегидратацию.

Обратимая дегидратация —наблюдается при сублимационной сушке. При последующем замачивании гидратная оболочка практически полностью восстанавливается. При сублимационной сушке улетучивается из продуктов капиллярно связанная, осмотическая и большая часть адсорбционно связанной белками воды. Адсорбционно связанная вода удаляется не полностью, поскольку мономолекулярный слой ее на поверхности белковой молекулы очень прочно связан с белком. Эта вода (гидратная) удаляется только при температуре +100°С и выше, что приводит к денатурации белка.

Ее количество достигает 5% от массы сухих белков.

Необратимая дегидратация (невозможно восстановить первоначальные свойства продукта) —происходит при размораживании мяса, рыбы и тепловой обработке продуктов. При быстром размораживании мяса происходит неполное восстановление белковых коллоидных систем, нарушенных в период замораживания. При замораживании и последующем хранении рыбы происходит денатурация белков, поэтому рыбу оттаивают быстро в воде, так как нативная структура ее белков не восстанавливается.

При воздействии тепла происходит необратимая денатурация белков с выделением воды вместе с растворенными в ней веществами, что снижает массу изделий, изменяет ее пищевую ценность и органолептические показатели.

Дегидратация — процесс, противоположный гидратации, то есть это процесс выделения влаги из продукта. Это очень важный технологический процесс, который обеспечивает органолептические показатели белоксодержащих изделий и функциональную активность белковых веществ.

Необратимая дегидратация, как правило, сопровождается денатурацией белков.

Дегидратация может быть целенаправленной, согласно хода технологического процесса, а также результатом влияния различных неблагоприятных факторов, последствием которых является потеря функциональных свойств белков, например растворимости или влагоудерживающей способности.

Так как причинами денатурации является действие тепла, химических веществ, механическое воздействие, течение времени, облучение, то эти же факторы являются и причинами дегидратации. В реальных технологических процессах невозможно точно установить причинно-следственную взаимосвязь денатурации, дегидратации и изменение коллоидного состояния, так как эти процессы идут одновременно и характеризуют технологический процесс с разных сторон.

Одним из факторов дегидратации есть денатурация белков, в результате чего изменяется их агрегатное состояние. Поэтому главным признаком дегидратации есть переходы коллоидного состояния белковых веществ:

гель I рода – гель II рода

Относительно технологии общественного питания эти переходы воспринимаются как изменение консистенции пищевых продуктов.

Типичным примером целенаправленной дегидратации является получение творога из молока, когда повышение концентрации Н image002приводит к потере казеином агрегативной устойчивости, при этом происходит интенсивный процесс синерезиса, система расслаивается с образованием сырного сгустка. Причина — изменение агрегативной стойкости белков под влиянием химических веществ.

Причиной дегидратации могут быть денатурационные изменения под влиянием тепловой энергии. В технологии большинство процессов основано на эффекте тепловой денатурации белковых веществ и, как следствие, необратимой дегидратации. Одновременно процессы денатурации, коагуляции и агрегации приводят к дегидратации белковых систем. Например, приготовление прозрачных бульонов.

Важная роль в дегидратации принадлежит реакции среды. Одни и те же белки при разных значениях рН имеют разную устойчивость к дегидратации. В изоэлектрической точке (ИЗТ) белки находятся в минимальной степени гидратации, способность их удерживать воду наименьшая. Поэтому факторы, вызывающие дегидратацию в ИЗТ действуют с максимальным эффектом. Это свойство широко используется при получении изолированных белков, белковых концентратов — изменяя рН, добиваются максимальной растворимости белков, переводят их в раствор, затем сепарируют, отделяя нерастворимые частицы, потом подтитровывают до значения ИЗТ, когда он выпадает в осадок, который отцеживают.

Частичной дегидратацией белков объясняется и потеря мясного и рыбного сока замороженными продуктами в процессе размораживания.

На методе дегидратации базируется производство консервированных продуктов и полуфабрикатов. Посол — приводит к обезвоживанию и повышению части связанной воды, а следовательно к уменьшению количества микроорганизмов. Дегидратация белков происходит при всех видах сушки, а также при биохимических, осмотических и ферментативных процессах — в период посмертного окоченения.

Денатурация белков

Денатурацией называется изменение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних факторов

ã механическая (взбивание, встряхивание);

ã кислотная или щелочная (при сушке и замораживании).

Тепловая денатурация — разрушаются поперечные связи между боковыми цепями, поэтому изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются глобулы и свертываются по новому образцу. Но прочные пептидные и дисульфидные (ковалентные) связи сохраняются. Фибрилярный белок коллаген при тепловой денатурации плавится, так как поперечные связи между полипептидными цепями исчезают и образуется стекловидная масса.

Тепловая денатурация белка возможна при наличии воды, кристаллический белок даже при температуре 100°С устойчив к денатурации.

Чем выше гидратация белка и ниже его концентрация, тем скорее он денатурирует. Денатурированный белок:

1) теряет биологическую активность;

2) теряет способность к гидратации (растворению и набуханию);

3) улучшается его атакуемость ферментами;

4) повышается реакционная способность;

5) изменяются физические свойства;

Снижение гидратации объясняется конформацией глобулы и появлением на поверхности гидрофобных групп вместо гидрофильных.

В нативном белке пептидные связи и многие функциональные группы экранированы гидратной оболочкой и находятся внутри глобулы, после тепловой денатурации улучшается гидролиз белка под воздействием протеолитических ферментов и также чувствительность к химическим реактивам.

В мало концентрированных белковых растворах при тепловой денатурации молекулы образуют агрегаты за счет дисульфидных и водородных связей – получаются крупные частицы, которые при дальнейшей агрегации расслаивают коллоидную систему и образуются хлопья (бульоны, молоко).

В более концентрированных белковых растворах при тепловой денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду (мясо, рыба, яйцо). Обводненные гели при денатурации уплотняются и происходит дегидратация (снижение объема, повышение прочности и так далее). Изменение белковых гелей в сильной степени зависит от рН среды, температура. Чаще всего создание кислой среды снижает дегидратацию белковых молекул и повышает сочность изделий, нежность. Более высокая температура и продолжительное нагревание усиливает денатурацию. Необходимо знать температурный верхний предел стабильности белков, чтобы не вызвать денатурации (при приготовлении яично-молочного льезона, горячий способ приготовления бисквита).

Наиболее термостабильны белки молока и яиц, наименее – мяса и рыбы.

Некоторые вещества повышают температуру денатурации белков (сахароза). Так, белок куриного яйца денатурирует при t = 55°С, меланж – при 70°С, а меланж с сахаром – при 80-83°С.

Иногда при тепловой денатурации не наблюдается видимых изменений белкового раствора, чаще всего это у белков, содержащихся в связанном состоянии в продуктах. Пищевые продукты, доведенные таким образом до готовности, всегда содержат некоторое количество нативного белка.

Источник

Adblock
detector